|
분자생물학·
생화학 Molecular Biology · Biochemistry |
|||||||
|
{{{#!wiki style="word-break: keep-all; margin:0 -10px -5px" {{{#!folding [ 펼치기 · 접기 ] {{{#!wiki style="margin:-6px -1px -11px" |
<colbgcolor=#717845> 기반 | 생물물리학 · 물리화학( 둘러보기) · 분자화학 ( 유기화학 · 무기화학 · 고분자화학) · 수학( 미분방정식 · 이산수학 · 매듭이론) | |||||
| 기본 물질 | 아미노산( 카복실산) · 리간드 | ||||||
| 유전체 | 유전체 기본 구조 | 아데닌 · 티민 · 구아닌 · 사이토신 · 우라실 · 리보스 · 디옥시리보스 · 뉴클레오타이드( 핵산) | |||||
| 유전체 혼합 구성 | 인트론 · 엑손 · 오페론 · 프로모터 | ||||||
| 유전체 세부 종류 | RNA | mRNA · tRNA · rRNA( 리보솜) · 리보자임 · miRNA · siRNA · RdDM | |||||
| DNA | A형 구조 · B형 구조 · Z형 구조 · Alu · 게놈 · 텔로미어 | ||||||
| 관련 물질 | 효소 | 보조인자 · 조효소( NADH · NADPH · FAD) · 뉴클레이스 · 디하이드록실레이스 · 레닌 · 루비스코 · 루시페레이스 · 라이소자임 · 라이페이스 · 말테이스 · 셀룰레이스 · 아데닐산고리화효소 · 아밀레이스( 디아스타아제) · 역전사효소 · 트립신 · 펩신 · 유전체 중합 효소 · 리보자임 · 미카엘리스-멘텐 방정식 | |||||
| 제어 물질 | 사이토카인 · 신경전달물질( ATP) · 수용체( GPCR) | ||||||
| 기타 | 뉴클레오솜 · 히스톤 · 프리온 · 호르몬 · 샤페론 | ||||||
| 현상 및 응용 | 물질대사 · 펩타이드 결합( 알파-헬릭스 구조 · 베타병풍) · 센트럴 도그마 · 전사( 전사 인자) · 번역 · 복제 · 유전 알고리즘 · 유전 부호 · 대사경로 · TCA 회로 · 산화적 인산화 · 기질 수준 인산화 · 해당과정 · 오탄당 인산경로 · 포도당 신생합성 · 글리코겐 대사 · 아미노산 대사 · 단백질 대사회전 · 지방산 대사 · 베타 산화 · RNA 이어맞추기 · 신호전달 · DNA 메틸화( 인핸서) · 세포분열( 감수분열 · 체세포분열) · 능동수송 · 수동수송 · 페토의 역설 · 하플로그룹 | ||||||
| 기법 | ELISA · PCR · 돌연변이유도 · 전기영동( SDS-PAGE · 서던 블로팅 · 웨스턴 블롯) · 유전체 편집( CRISPR) · DNA 수선 · 바이오 컴퓨팅( DNA 컴퓨터) · DNA 시퀀싱 · STR · SNP · SSCP | ||||||
| 기타 문서 | 일반생물학 · 분자유전학 · 생리학 · 유전학 · 진화생물학 · 면역학 · 약학( 약리학 둘러보기) · 세포학 · 구조생물학 · 기초의학 둘러보기 · 식품 관련 정보 · 영양소 · 네른스트 식 · 샤가프의 법칙 · 전구체 | }}}}}}}}} | |||||
1. 개요
미카엘리스-멘텐 방정식(Michaelis-Menten equation)은 효소와 그 효소의 효소기질 간 상호 작용을 설명하는 수학적 모델이다.2. 소개
L. 미카엘리스(Michaelis, L.)와 M. L. 멘텐(Menten, M. L.)이 효소-기질 복합체(ES-complex)가 생성물을 형성하는 과정에서 물리화학적으로 반응속도론(Reaction Kinetics)을 연구하면서 기술한 미카엘리스-멘텐 동역학(Michaelis-Menten kinetics)은 이를 기초로 미카엘리스-멘텐식을 효소와 기질이 복합체를 형성하는 과정으로 제안하고 이러한 생성물을 반응 속도식으로 나타낸 것이다.[math(V_0 = \dfrac{V_{max} [S]}{K_m+[S]})]
여기서
[math(V_0)] : (초기) 속도
[math(V_{max})] : 최대 속도
[math([S])] : 기질 농도
[math(K_m)] - 미카엘리스-멘텐 상수
3. 모나드 식
모나드 식(Monod equation)[1]은 마이켈리스-멘텐 방정식의 일반화된 형태로서, 효소와 효소기질 간 상호작용을 더 복잡한 상황에 적용할 수 있는 수학적 모델이다.정확히는 상호작용 과정에서 유도되는 기질이나 미생물의 성장반응곡선을 다루는 동역학 방정식인데, 영양분의 공급이 불안정하거나 결핍상태에서 미생물을 배양할 때 미생물의 증식 속도를 표현하는 식이다. 모노드 식이라고도 한다. [2][3]
[math(V_0 = \dfrac{V_m [S_u]}{K_v+[S_u]})]
[math(V_0)] - 비성장반응속도
[math(V_m)] - 최대 비성장반응속도
[math(S_u)] - 결핍된 기질농도
[math(K_v)] - 반속도상수
식의 개형은 미카엘리스-멘텐과 똑같지만 기질농도의 기준이 결핍된 기질로 바뀌었다. 이로써 마이켈리스-멘텐 식과 모나드 식으로부터 기질(substrate)이나 미생물의 성장 및 감소 반응속도를 예측 및 이해하고 이를 다루어 볼 수 있다.
특히 모나드 식은 미생물 생장과 관련된 반응을 분석할 때 주로 사용되는데, 미생물이 특정 기질을 이용해 생장할 때, 기질 농도에 따른 생장 속도를 예측하는 데 아주 적절한 모델이기 때문이다. 모나드 식으로 도출된 결과를 기반으로 미생물의 최적 환경 조건을 설정하거나 생물학적 반응 조절을 한다.
또한 다양한 환경 조건에서의 미생물 생장에 대한 실험 데이터를 모델링 및 해석하는 데도 사용된다.
4. 라인위버-버크 방정식
라인위버-버크 방정식은 효소의 반응속도를 측정하고 이해하기 위한 그래프 분석 기법 중 하나로, 미카엘리스-멘텐 방정식을 재배열하여 유도된 형태다. 효소의 속도와 효소기질의 농도 사이의 관계를 선형적으로 나타내면서 효소의 속도를 역수로 취하여 효소기질 농도의 역수에 대해 그래프를 그리면 직선이 되어 효소의 특성을 빠르게 파악할 때 사용한다.이어서 반응속도[math( (v) )]와 기질[math( (S) )]간의 선형 관계식을 보여주는 곡선 그래프 모델로 표현된다. [4]
[math(\frac 1 v = \dfrac{K_m}{V_m[S]} + \dfrac{1}{V_m})]
[math(v)] : 효소의 반응속도
[math(K_m)] : 미카엘리스 상수
[math(V_m)] - 최대 반응속도
[math([S])] - 효소기질 농도
라인위버-버크 플롯(Lineweaver–Burk plot) 또는 이중-역수 그래프(double reciprocal plot)라고도 불리며, 평면좌표에서 반응속도 역수[math( \left( \dfrac{1}{v} \right) )]가 [math( y )]축 그리고 기질 역수[math( \left( \dfrac{1}{S} \right) )]는 [math( x )]축으로 나타난다.
라인위버-버크 방정식을 사용하면 효소의 특성을 파악하는 데 유용한다. 특히, 효소의 최대 반응속도와 미카엘리스 상수를 추정하고, 효소의 접근성 및 활성화에 대한 정보를 얻을 수 있다. 이 방정식은 많은 생물학적 실험에서 효소 반응 속도를 분석하는 데 사용되며, 약물 개발 및 생물학적 응용과학 분야에서 매우 많이 활용된다.
5. 수능 생명과학2에서
생명과학2에서 직접적으로 해당 방정식을 다루진 않지만 수능 및 평가원 모의고사의 문제에서 해당 방정식의 함수형으로 등장한다.|
|
기질 농도에 따른 효소 반응속도를 표현한 그래프가 바로 미카엘리스-멘텐 반응속도론에서 비롯된 것이다. 미카엘리스-멘텐 방정식을 직접적으로 묻진 않고, 각 상황별 해당 그래프와의 관계를 묻는 문제들이라 몰라도 된다.
아마도 아이디어는 없는데 변별은 해야겠으니 출제한 것으로 보인다.
6. 관련 문서
[1]
범주론에서 말하는
모나드(monad)와는 별개다.
[2]
How Cells Grow, Shijie Liu, in Bioprocess Engineering (Second Edition), 2017
https://www.sciencedirect.com/book/9780444637833/bioprocess-engineering
[3]
Chapter 12 - Fermentation Inhibitors in Ethanol Processes and Different Strategies to Reduce Their Effects, Mohammad J. Taherzadeh, Keikhosro Karimi
https://doi.org/10.1016/B978-0-12-385099-7.00012-7
[4]
The Determination of Enzyme Dissociation Constants , Hans Lineweaver and Dean Burk , Cite this: J. Am. Chem. Soc. 1934, 56, 3, 658–666 Publication Date:March 1, 1934 doi.org: 10.1021/ja01318a036
#